轉肽酶是什么？
轉肽酶(transpeptidase)是一種酶，它參與蛋白質合成過程中的肽鏈轉移反應。在細菌細胞壁的合成過程中，轉肽酶起著至關重要的作用。 具體來說，轉肽酶能夠催化兩個多肽鏈之間的氨基酸殘基之間的化學反應，從而使它們通過肽鍵連接起來形成一個完整的蛋白質分子。在細菌細胞壁的合成過程中，轉肽酶負責將多肽鏈連接到細胞壁的聚糖骨架上，從而形成一個完整的細胞壁結構。 因此，轉肽酶是細菌細胞壁合成過程中不可或缺的關鍵酶之一。如果轉肽酶受到抑制或失活，細菌細胞壁的合成就會受到干擾或停止，從而導致細菌死亡。這也是β-內酰胺類抗生素的主要作用機制之一。......閱讀全文
臨床化學檢查方法介紹血清γ谷氨酰轉肽酶（γGTP）
血清γ-谷氨酰轉肽酶（γ-GTP）介紹： r谷氨酰轉肽酶(r-GT)存在于腎、胰、肝、脾、腸、腦、肺、骨骼肌和心肌等組織中，腎內最多，其次為胰和肝，胚胎期則以肝內最多，在肝內主要分布于肝細胞漿和肝內膽管上皮中，正常人血清中γ-GT主要來自肝臟。正常值為3-50μ/L(γ-谷氨酰對硝基本胺法)。此酶
γ谷氨酰轉肽酶（GGT）測定的參考值是什么
男 11～50U/L，女 7～32U/L（37℃）（IFCC 法） 男 11～50U/L，女 7～30U/L（歐洲常規 Szasz 法） GGT在新生兒至6個月以內小嬰兒明顯高于成人3～5倍左右。
臨床化學檢查方法介紹尿液亮氨酸氨基轉肽酶介紹
尿液亮氨酸氨基轉肽酶（ULAP）介紹： 血清亮氨酸氨基轉肽酶廣泛存在于人體各種組織中，在尿中也有分布。當腎臟受到嚴重損傷時，致使腎實質發生病理性病變時，尿中亮氨酸氨基轉肽酶明顯升高。尿液亮氨酸氨基轉肽酶測定有助于臨床診斷腎臟或腎外疾病。尿液亮氨酸氨基轉肽酶（ULAP）正常值： 參考值：(6.54
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的注意事項
1、抽血前禁食12小時，取新鮮血液送檢查； 2、妊娠婦女、長期飲酒者血清亮氨酸氨基轉肽酶可升高； 3、測定結果，可受某些藥物的影響，如慶大霉素、妥布霉素、多粘霉素、磺胺類等。
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的檢查過程
靜脈采血后立即送檢，連續監測法檢測：在一光徑1cm比色杯中加入3.0ml pH7.2磷酸鹽緩沖液，加入基質溶液0.1ml，再加預溫至30℃血清0.1ml，混勻，立即輸入儀器，于405nm處連續測吸光度，求△A/min。
血清LT谷氨酸轉肽酶(GGT)測定實驗
實驗方法原理本法以L-T-谷氨酸α-萘胺為底物，在GGT催化下，T-谷氨酸基轉移到雙甘肽分于上，同時釋放出游離的α-萘胺，后者與重氮試劑反應，產生紅色化合物。實驗步驟一、 實驗試劑：1. 150mmol/L Tris，60mmol/L雙甘肽溶液：稱取Tris9.1g，雙甘肽3.96g，溶于400ml
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的臨床意義
升高可見于膽管癌、胰腺癌、或者膽結石等引起肝外性阻塞、藥物性肝損害、病毒性肝炎、肝內膽汁瘀滯、急性肝炎、惡性淋巴瘤、淋巴肉瘤、妊娠、無黃疸的肝轉移癌等。 結果偏高可能疾病： 病毒性肝炎 、 惡性淋巴瘤 、 膽管癌
血清LT谷氨酸轉肽酶(GGT)測定實驗
實驗方法原理本法以L-T-谷氨酸α-萘胺為底物，在GGT催化下，T-谷氨酸基轉移到雙甘肽分于上，同時釋放出游離的α-萘胺，后者與重氮試劑反應，產生紅色化合物。實驗步驟一、 實驗試劑：1. 150mmol/L Tris，60mmol/L雙甘肽溶液：稱取Tris9.1g，雙甘肽3.96g，溶于400ml
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的臨床意義
升高可見于膽管癌、胰腺癌、或者膽結石等引起肝外性阻塞、藥物性肝損害、病毒性肝炎、肝內膽汁瘀滯、急性肝炎、惡性淋巴瘤、淋巴肉瘤、妊娠、無黃疸的肝轉移癌等。 結果偏高可能疾病： 病毒性肝炎 、 惡性淋巴瘤 、 膽管癌
生化檢測項目血清亮氨酸氨基轉肽酶（LAP）介紹
血清亮氨酸氨基轉肽酶（LAP）介紹： 血清亮氨酸氨基轉肽酶廣泛存在于人體各種組織中，以肝、胰、膽、小腸、子宮、肌肉最豐富，在十二指腸、血清與尿中也有分布、臨床上測定血清亮氨酸氨基轉肽酶主要對肝膽疾病的診斷與治療的評價有一定意義。血清亮氨酸氨基轉肽酶（LAP）正常值： (1)酶速率法(37℃)：
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的正常值
（1）酶速率法(37℃) 男18.3～36.7U/L。 女16.3～29.2U/L。 （2）顯色法 27～50U/L。 (注具體參考值請根據各實驗室而定。)
臨床化學檢查方法介紹血清亮氨酸氨基轉肽酶介紹
血清亮氨酸氨基轉肽酶（LAP）介紹： 血清亮氨酸氨基轉肽酶廣泛存在于人體各種組織中，以肝、胰、膽、小腸、子宮、肌肉最豐富，在十二指腸、血清與尿中也有分布、臨床上測定血清亮氨酸氨基轉肽酶主要對肝膽疾病的診斷與治療的評價有一定意義。血清亮氨酸氨基轉肽酶（LAP）正常值： (1)酶速率法(37℃)：
臨床化學檢查方法介紹血清γ谷氨酰轉肽酶同工酶
血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶（iso-r-GTP）介紹： 血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶分為4型：測定血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶有助于肝癌的診斷。血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶（iso-r-GTP）正常值： (1) 聚丙烯酰胺凝膠電泳法(PAGE)：分13條區帶：Ⅰ、Ⅰ’、Ⅱ、Ⅱ’、Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ、Ⅵ、Ⅶa、
測定γ谷氨酰轉肽酶（GGT）有什么臨床意義？參考值又...
測定γ-谷氨酰轉肽酶（GGT）有什么臨床意義？參考值又是多少？γ-谷氨酰轉肽酶（GGT）在體內分布較廣，按其活性強度的順序排列依次為：腎臟、前列腺、胰腺、肝臟、脾臟、腸、腦等。血清中的GGT主要來自肝臟，少量來自腎臟、胰腺。GGT在肝內由肝細胞線粒體產生，90%為膜結合型，分布在肝細胞膜及毛細膽管的
腫瘤檢測血清γ谷氨酰轉肽酶同工酶（isorGTP）介紹
血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶（iso-r-GTP）介紹： 血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶分為4型：測定血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶有助于肝癌的診斷。血清γ-谷氨酰轉肽酶同工酶（iso-r-GTP）正常值： (1) 聚丙烯酰胺凝膠電泳法(PAGE)：分13條區帶：Ⅰ、Ⅰ’、Ⅱ、Ⅱ’、Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ、Ⅵ、Ⅶa、
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的注意事項及檢查過程
注意事項 1、抽血前禁食12小時，取新鮮血液送檢查； 2、妊娠婦女、長期飲酒者血清亮氨酸氨基轉肽酶可升高； 3、測定結果，可受某些藥物的影響，如慶大霉素、妥布霉素、多粘霉素、磺胺類等。 檢查過程 靜脈采血后立即送檢，連續監測法檢測：在一光徑1cm比色杯中加入3.0ml pH7.2磷酸鹽
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的正常值及臨床意義
正常值 （1）酶速率法(37℃) 男18.3～36.7U/L。 女16.3～29.2U/L。 （2）顯色法 27～50U/L。 (注具體參考值請根據各實驗室而定。) 臨床意義 升高可見于膽管癌、胰腺癌、或者膽結石等引起肝外性阻塞、藥物性肝損害、病毒性肝炎、肝內膽汁瘀滯、急性肝炎、
血清亮氨酸氨基轉肽酶(LAP)的臨床意義及注意事項
臨床意義 升高可見于膽管癌、胰腺癌、或者膽結石等引起肝外性阻塞、藥物性肝損害、病毒性肝炎、肝內膽汁瘀滯、急性肝炎、惡性淋巴瘤、淋巴肉瘤、妊娠、無黃疸的肝轉移癌等。 結果偏高可能疾病： 病毒性肝炎 、 惡性淋巴瘤 、 膽管癌 注意事項 1、抽血前禁食12小時，取新鮮血液送檢查； 2、妊
企業為何“不想轉”“不敢轉”“不會轉”？
企業“不想轉”“不敢轉”“不會轉”，資源要素支撐相對不足，高端化、智能化、綠色化、融合化水平參差不齊，轉型升級環境尚待優化……7月4日，在“粵商·省長面對面協商座談會”上，關于傳統產業轉型升級的討論熱火朝天。 習近平總書記在二十屆中央財經委員會第一次會議上強調，“堅持推動傳統產業轉型升級，不能
肽酶大致分類
根據催化類型可將肽酶大致分成六類：絲氨酸型、蘇氨酸型、半胱氨酸型、天冬氨酸型、谷氨酸型和金屬離子型肽酶。
肽酶的分類
肽酶是能分解蛋白短肽的酶類總稱，大多存在于微生物細胞內，在發酵過程中當細胞自溶后，便釋放肽酶水解肽類形成氨基酸，作為風味前體。他們是所有生物存活所必需的一種酶，而且在所有蛋白質的編碼中，編碼肽酶的基因占了2%。根據催化類型可將肽酶大致分成六類：絲氨酸型、蘇氨酸型、半胱氨酸型、天冬氨酸型、谷氨酸型和金
什么是肽酶？
肽酶是一種能夠水解肽鏈的酶，是國際生物化學和分子生物學聯盟命名委員會（Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology，NC-IUBMB）推薦的作為所有蛋白水解酶的一般術
氧肽酶的來源
氨肽酶作為一種蛋白酶，廣泛存在于不同物種的生物體中，包括哺乳動物、植物、微生物等。在動物體內，日本學者 Akihiro okitani 首次從兔子的骨骼肌中分離出一種具有氨肽酶活性的蛋白水解酶，并命名為“BANA hydrolase H”。在此之前，我國學者梅傳生等首次報道了一種植物來源的氨肽酶，并
外肽酶的結構
氨肽酶的結構許多氨肽酶是鋅金屬酶類，鋅離子與底物的配基有關。多數微生物氨肽酶是單鏈多肽，其他的含有2、4或6個亞基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射線結晶方法揭示了牛晶狀體LAP的三維結構，表明它是一種在活性部位含有2個鋅離子的金屬酶，而哺乳動物間LAP具有結構相似性，不過也發現牛晶狀
什么是外肽酶？
外肽酶廣泛分布在動物、植物、微生物以及土壤中，在生物正常生理過程和病理生理過程都能起到重要的作用，主要涉及信號轉導、肽類激素的調節、蛋白質結合和消化等過程。研究最多的氨肽酶是乳酸菌氨肽酶，已經從乳酸菌中分離純化出100多種氨肽酶，但其他與食品發酵有關的微生物外肽酶的研究報道相對較少。
羧肽酶的作用
羧肽酶A能水解蛋白質和多肽底物C端芳香族或中性脂肪族氨基酸殘基，釋放除脯氨酸、羥脯氨酸、精氨酸和賴氨酸之外的所有C末端氨基酸，更易于水解具有芳香族側鏈和大脂肪側鏈的羧基端氨基酸。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等。 羧肽酶A（carboxypeptidase A）,CPA， 因其底物的首位字“A”而得名
羧肽酶的用途
醫藥領城羧肽酶A.羧肽酶G2可用于抗體導向-酶前藥療法(antibody directed enzyme prodrug therapy),甲氫蝶呤的解毒前列腺癌的治療早期胰腺癌的監測的血清標志可作為治療感染的一-條新途徑小家鼠(mus musculus)羧肽酶A(mc－CPA )是中和體內毒性的效
氨肽酶的分類
氨肽酶(Aminopeptidases，簡稱 APs，EC 3.4.11)是一類能從蛋白質和多肽 N 端選擇性切除氨基酸殘基產生游離氨基酸的外切蛋白酶。蛋白酶按照作用位點的不同可以分為兩大類：內切蛋白酶（Endopeptidases）和外切蛋白酶（Exopeptidases），其中外切蛋白酶又可分為
肽酶的藥物概念
肽酶是能分解蛋白短肽的酶類總稱，大多存在于微生物細胞內，在發酵過程中當細胞自溶后，便釋放肽酶水解肽類形成氨基酸，作為風味前體。他們是所有生物存活所必需的一種酶，而且在所有蛋白質的編碼中，編碼肽酶的基因占了2%。根據催化類型可將肽酶大致分成六類：絲氨酸型、蘇氨酸型、半胱氨酸型、天冬氨酸型、谷氨酸型
羧肽酶的結構
對于羧肽酶結構的認識，人們較為熟悉的是CPA和CPB的三維晶體構型。X射線掃描結果表明，牛CPA與CPB的結構十分相似。CPA存在于哺乳動物胰臟中，分子質量34.6 kD，每個酶分子含有1個Zn離子作為輔基，酶蛋白是單一的多肽鏈，約有300個氨基酸殘基。牛CPB分子也含有1個Zn離子，肽鏈有308個