中科院院士組發表研究新進展

　　氨酰tRNA合成酶（aaRSs）可以確保翻譯過 程中生成正確的氨酰tRNA，這對絕大多數物種是至關重要的。中科院上海生命科學研究院的研究團隊通過深入研究，向人們展示了多種ThrRS的翻譯質控， 揭示了N1結構域在翻譯保真中起到的作用。這一成果發表在八月十九日的Journal of Biological Chemistry雜志上，文章通訊作者是中科院上海生科院的王恩多（En-Duo Wang）研究員。

　　ThrRS擁有多個結構域，包括N2編校結構域。在ThrRS的結構域中，N1結構域的功能是最晚確定的。研究人員 發現，支原體ThrRS的結構域和編校活性不同于經典ThrRS。運動支原體（Mycoplasma mobile）ThrRS是首個天然缺乏N1結構域的ThrRS，擁有高效的編校活性。山羊支原體（Mycoplasma capricolum）ThrRS擁有N1結構域和一個退化的N2結構域，存在編校缺陷。

　　研究顯示，只有保留了編校功能的ThrRS才能支持thrS刪除酵母（ScΔthrS）的生長。這說明 ScΔthrS是研究細菌ThrRS編校活性的一個理想工具。這項研究表明，N1結構域中絕對保守的氨基酸殘基在調控編校中至關重要，它們能夠介導N1 -N2結構域的互作。

　　人類線粒體的亮氨酰-tRNA合成酶（LeuRS）具有一個全長但退化了的CP1結構域，負責轉移后編校的一些重要 殘基存在突變。但人們還不清楚CP1結構域在線粒體LeuRS中發揮的作用。王恩多研究員領導研究團隊在人類線粒體的亮氨酰-tRNA合成酶中鑒定了 CP1結構域的功能。

　　斯坦福大學醫學院的研究團隊發現，mRNA中的m6A會干擾tRNA選擇和翻譯延伸動態。m6A是mRNA編碼區域 最豐富的轉錄后修飾，但人們一直不清楚這種修飾在翻譯過程中起到了怎樣的作用。這項研究發表在一月十一日的Nature Structural & Molecular Biology雜志上，文章的通訊作者是結構生物學家Joseph D. Puglisi教授。

　　蛋白質合成是DNA信息通過信使依次傳遞的過程，其中任何一步都有可能出錯。正因如此，每一步都有專門的酶來進行校 讀，確保DNA編碼的信息能夠正確地傳遞到蛋白。冷泉港實驗室（CSHL）的科學家們揭示了一種全新的質控機制。他們驚訝的發現,校讀不再是酶的專 利，tRNA本身就有內置的糾錯系統。這項研究發表在近期的Cell雜志上。