絲氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又稱酸性羧肽酶，是一類真核生物蛋白水解酶，亞基相對分子質量40000-75000，廣泛存在于真菌、高等植物和動物組織。
在酸性環境下，絲氨酸羧肽酶具有末端蛋白水解酶、酯酶和脫酰胺酶的話性，可同時參與多肽和蛋白質的加工、修飾與降解。由于位切點不同，絲氨酸羧肽酶又分為溶酶體Pro-Xaa羧肽酶(EC3.4.16.2一lyso-somalProXaacarboxypeptidase),絲氨酸D-Ala-D-Ala羧肽酶(EC3.4.16.4-serine-typeD-Ala-D-Alacarboxypeptidase)、羧肽酶C(EC3.4.16.5-carboxypeptidaseC)羧肽酶D(EC3.4.16.6-carboxypeptidaseD)。
其中，羧肽酶C因可水解所有具有羧基末端的氨基酸(羥脯氨酸除外)，已成為蛋白質多肽鏈C末端分析中常用工具酶;此外羧肽酶C還可通過轉肽反應將其它氨基酸衍生物或親核物質以取代肽鏈末端的氨基酸殘基從而形成新肽。
在所有絲氨酸羧肽酶的活性位點中，含有1個由Ser.Asp,His按獨特順序構成的具有催化功能的結構單元.其中Ser是親核位點.Asp是親電子體、His是基底。這一結構單元可被異氟磷(DFP)、甲苯磺酰丙氨酸和酮苯丙氨酸抑制10。此外，絲氨酸羧肽酶活性被Cu*,Fe,Fe、Hg等金屬離子抑制,Mg*則促進羧肽酶活性。
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