中國科學技術大學金騰川團隊利用X晶體衍射技術，首次清晰地捕捉到寨卡病毒解旋酶只結合三磷酸核苷（NTP）、與NTP-金屬離子結合后的激活初始態及NTP水解后的狀態，從而成功揭示了金屬離子激活寨卡病毒NS3解旋酶的分子機制。相關成果日前在線發表于《核酸研究》雜志。
NS3是寨卡病毒基因組編碼的7個非結構蛋白之一。此項研究很好地解釋了國外專家在其他病毒研究中發現的奇特現象：如果沒有二價金屬離子的參與，NTP不僅不能推動病毒解旋酶的工作，反而抑制了其活性。
該項研究還首次為金屬離子結合NTP后引起NS3解旋酶自身結構發生改變，從而激活其活性的過程提供了結構證據。與此同時，研究解析的晶體結構是同類型NS3解旋酶中分辨率最高的，因此為治療寨卡病毒感染的藥物設計提供了精細的結構信息。
此外，該研究工作揭示的機制不只局限于寨卡病毒解旋酶，還適用于其他黃熱病毒家族的解旋酶。據研究人員介紹，包括該研究在內的國內外各項對寨卡病毒基礎生物學的研究，大大促進了人類對這一突發重要病源微生物的認識。
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