到目前為止（2012年）的研究發現，人的sNASP和tNASP均具有結合組蛋白H3/H4的分子伴侶活性，而且它們還都可以結合組蛋白H1，具有組蛋白H1分子伴侶活性。因此，可想而知，它們在DNA復制后的染色質重折疊的最后一步或者最后階段中發揮著至關重要的作用。NASP在一級結構上以及通過現代計算生物學預測的三級結構上與一些未知功能但已知蛋白質結構的蛋白質很相似，而這些蛋白質近些年來也被發現具有SHiN-TPR超家族的分子伴侶的功能。粟酒裂殖酵母中的SHNi-TPR（Sim3-Hif1-NASP interrupted TPR）超家族的Sim3是NASP的同源蛋白，它在染色質著絲粒里的著絲粒蛋白A（CENP-A）在染色質上的正確定位中發揮著至關重要的功能，而這與sNASP在體外實驗中發現具有CENP-A分子伴侶功能遙相呼應。釀酒酵母中的Hif1p可以結合組蛋白H3/H4并促進其形成核小體（體外實驗證實）。同時，Hif1p更是DNA損傷修復中保證組蛋白H3特異性乙酰化修飾的重要組分，它通過其組蛋白H3/H4分子伴侶活性將B型組蛋白乙酰化酶拉到特定位點的染色質上以修飾組蛋白H3和H4進而改變染色質的結構。而在體外實驗中發現，sNASP和Hif1p在促進核小體裝配的功能方面是可以相互替換的，而且脊椎動物的組蛋白乙酰化酶復合體也可以結合Hif1p進一步說明了它們在高等真核生物的乙酰化酶活性的正確發揮中的積極的作用。